kombinace protilátek stránky mají obecné vlastnosti, které jim umožní vázat různé antigeny s různou afinitou a vázat román antigeny? Tady, řešíme tuto otázku zkoumáním fyzikálních a chemických vlastností nejpříznivějších pro rezidua podílející se na akomodaci a vazbě antigenu. Amfipatické aminokyseliny by mohly snadno tolerovat změnu prostředí z hydrofilního na hydrofobní, ke které dochází při tvorbě komplexu protilátka-antigen. Rezidua, která jsou velká a mohou se podílet na široké škále van der Waalsových a elektrostatických interakcí, by umožnila vazbu na řadu antigenů. Aminokyseliny s flexibilní boční řetězce může generovat strukturálně plastové regionu, tj. vazebné místo mají schopnost plísní se kolem antigen zlepšit doplňkovost z interagujících povrchů. Proto, protilátky se může vázat na pole nových antigenů pomocí omezeného množství reziduí spolu s další unikátní zbytky, na které vyšší vazebnou specificitu lze připsat. Jednotlivá molekula protilátky by tedy mohla být zkříženě reaktivní a měla schopnost vázat strukturně podobné ligandy. Ubytování rozdíly v antigenní struktuře skromný kombinující stránky flexibilita by mohla významně přispět k imunitní obranu tím, že umožňují navázání protilátek na odlišné, ale úzce související s patogeny.

Tyr a Trp nejsnadněji splňují tyto katolické fyzikálně-chemické požadavky, a proto by se očekávalo, že budou běžné při kombinování lokalit z teoretických důvodů. Experimentální podpora pro tento pochází ze tří zdrojů: (1) vysoká frekvence účasti těchto aminokyselin v antigen vazba pozorována u šesti crystallographically určena protilátka-antigen komplexy, (2) jejich častý výskyt v domnělé vazby regiony protilátek stanovené strukturální a sekvenční data, a (3) potenciál pro pohyb jejich vedlejší řetězce ve známé protilátka vazebná místa a modelových systémů. Šest vázaných antigenů obsahuje dva malé různé hapteny, nepřekrývající se oblasti stejného velkého proteinu a 19 aminokyselinový zbytkový peptid. Z celkem 85 poloh oblasti určujících komplementaritu je pouze 37 míst (plus 3 rámce) přímo zapojeno do interakce antigenu. Z nich je zbytek lehkého řetězce 91 využíván všemi zkoumanými komplexy, zatímco lehký řetězec 32, lehký řetězec 96 a těžký řetězec 33 je zaměstnán pěti ze šesti. Vazebná místa v známé protilátka-antigen komplexy, stejně jako postuloval, že kombinuje míst v zdarma Fab fragmenty vykazují podobné vlastnosti s ohledem na typy aminokyselin přítomných. Rovněž se hodnotí možná role jiných aminokyselin. Jsou diskutovány potenciální důsledky pro kombinování oblastí hlavních histokompatibilních molekul třídy I a racionální návrh molekul.