抗体結合部位は、様々な親和性を有する異なる抗原に結合し、新規抗原に結合することを可能にする一般的な特性を有していますか？ ここでは、抗原の調節と結合に関与する残基のための最も有利な物理的および化学的特性を調べることによって、この質問に対処します。 両親媒性アミノ酸は、抗体-抗原複合体形成時に起こる親水性から疎水性への環境の変化を容易に許容することができる。 大きく、広範囲のｖａｎ ｄｅｒ Ｗａａｌｓ相互作用および静電相互作用に関与することができる残基は、ある範囲の抗原への結合を可能にするであろう。 柔軟な側鎖を有するアミノ酸は、構造的に塑性領域、すなわち相互作用表面の相補性を改善するために抗原の周りに自分自身を成形する能力を有 したがって、抗体は、より大きな結合特異性が起因することができるより独特の残基が散在する限定された一組の残基を使用して、新規抗原のアレイ したがって、個々の抗体分子は、交差反応性であり、構造的に類似したリガンドに結合する能力を有することができる。 適度な結合部位の柔軟性による抗原構造の変化の調節は、別個ではあるが密接に関連する病原体への抗体結合を可能にすることによって免疫防御に重要な貢献をすることができる。

TyrとTrpは、これらのカトリックの物理化学的要件を最も容易に満たすため、理論的根拠に基づいてサイトを組み合わせることで一般的であることが期待される。 このための実験的支持は、(1)六つの結晶学的に決定された抗体-抗原複合体で観察された抗原結合におけるこれらのアミノ酸による抗原結合への高頻度の関与、(2)構造および配列データから決定された抗体の推定結合領域におけるそれらの頻繁な発生、および(3)既知の抗体結合部位およびモデル系におけるそれらの側鎖の移動の可能性から来ている。 六つのバインドされた抗原は、二つの小さな異なるハプテン、同じ大きなタンパク質と19アミノ酸残基ペプチドの非重複領域を含みます。 領域の位置を決定する85相補性の合計のうち、唯一の37の場所（プラス3フレームワーク）が直接抗原相互作用に関与しています。 これらのうち、軽鎖残基９ １は、調べた全ての複合体によって利用され、一方、軽鎖３ ２、軽鎖９ ６および重鎖３ ３は、６つのうちの５つによって利用される。 既知の抗体-抗原複合体中の結合部位ならびに遊離Ｆａｂ断片中の仮定された結合部位は、存在するアミノ酸の種類に関して同様の特徴を示す。 他のアミノ酸の可能な役割も評価される。 クラスI主要組織適合性分子の結合領域と分子の合理的な設計のための潜在的な意味が議論されています。