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ArticleStructure,기능성 항체 바인딩 사이트☆

하 항체 결합이 보유 일반적인 속성을 할 수 있도록 묶은 다른 항원으로 다양한 선호도와 바인딩 소설을 항? 여기,우리는 이 문제를 해결을 검사하여 물리적 및 화학적 특성에 가장 유리한 잔류물에 관여하는 항원 시설과 구속력이 있습니다. 양쪽 성 아미노산은 항체-항원 복합체 형성시 발생하는 친수성에서 소수성으로의 환경 변화를 쉽게 견딜 수 있습니다. 크고 다양한 반 데르 발스 및 정전기 상호 작용에 참여할 수있는 잔류 물은 다양한 항원에 대한 결합을 허용 할 것이다. 아미노산과 유연성 측면 체인을 생성할 수 있는 구조적으로 플라스틱 지역,즉 사이트 바인딩 할 수있는 능력을 보유 형을 자체의 주위에 항원을 개선하 보완의 상호 작용하는 표면이 있습니다. 따라서 항체를 할 수 바인딩을 배열의 소설을 항원을 사용하여 제한된 잔류물 산재 더 독특한 잔류물에는 더 바인딩에 특수성에 기인할 수 있습. 따라서 개별 항체 분자는 교차 반응성 일 수 있고 구조적으로 유사한 리간드를 결합하는 능력을 가질 수있다. 숙박 시설의 변화에 항원에 의하여 구조를 겸손한 사이트를 결합한 유연성을 만들 수 있는 중요한 기여하는 면역 방어에 의해 허용 항체 바인딩을 뚜렷하지만 밀접하게 관련된 병원체.

Tyr 및 Trp 가장 쉽게 이행 이러한 가톨릭한 물리 화학적인 요구 사항에 따라서는 것 될 것으로 예상된에서 일반적 결합에 사이트는 이론적 근거. 실험적인 지원을 위한 이 온 세 소스에서(1)고주파의 참여로 이러한 아미노산 antigen binding 관찰에서 여섯 crystallographically 결정 antibody-antigen 단지,(2)자주 발생에 상 바인딩 지역의체로부터 결정 구조 및 순서 데이터(3)잠재적인 위해 운동을 그들의 측면 체인에서 알려진 항체 바인딩 사이트와 모형 시스템입니다. 여섯밖에 항 구성하는 두 개의 작은 다른 haptens,중복되지 않는 지역의 동일 큰 단백질 및 19 아미노산 잔류물 펩티드. 총 85 개의 상보성 결정 영역 위치 중 37 개의 위치(플러스 3 개의 프레임 워크)만이 항원 상호 작용에 직접 관여합니다. 이들의 빛이 체인 잔류 91 활용해 모든 단지 조사하는 동안,가벼운 체인 32,빛의 사슬 96 고 무거운 체인의 33 에 고용된 다섯 개의습니다. 딩 사이트에서 알려진 antibody-antigen 단지뿐만 아니라 가정을 결합 사이트에서 무료 Fab 단편 쇼 유사한 특성과 관련하여 이 유형의 아미노산 존재합니다. 다른 아미노산의 가능한 역할도 평가됩니다. 클래스 i 주요 조직 적합성 분자의 결합 영역과 분자의 합리적인 설계에 대한 잠재적 인 함의가 논의된다.