Mit antitest ötvözi oldalak rendelkeznek általános tulajdonságok, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy kötődik a különböző antigének változó affinitást, hogy megkössük regény antigének? Ezt a kérdést úgy oldjuk meg, hogy megvizsgáljuk az antigén elhelyezésében és kötődésében részt vevő szermaradványok számára legkedvezőbb fizikai és kémiai jellemzőket. Az amfipatikus aminosavak könnyen tolerálhatják a környezet hidrofilről hidrofóbra történő változását, amely antitest-antigén komplex képződéskor jelentkezik. A Van der Waals és az elektrosztatikus kölcsönhatások széles skáláján részt vevő, nagy méretű maradványok számos antigénhez kötődnek. A rugalmas oldalláncokkal rendelkező aminosavak szerkezetileg műanyag régiót hozhatnak létre, azaz olyan kötőhelyet, amely képes az antigén körül penészedni, hogy javítsa a kölcsönható felületek komplementaritását. Ezért az antitestek kötődnek egy sor új antigénhez, korlátozott számú maradék felhasználásával, amelyek egyedi maradványokkal vannak átfedve, amelyekhez nagyobb kötési specifitás tulajdonítható. Egy egyedi antitestmolekula tehát keresztreaktív lehet, és képes szerkezetileg hasonló ligandumokat megkötni. Az antigén szerkezet változásainak szerény kombinálásával a hely rugalmassága jelentősen hozzájárulhat az immunvédelemhez azáltal, hogy lehetővé teszi az antitest kötődését a különálló, de szorosan kapcsolódó kórokozókhoz.

a Tyr és a Trp a legkönnyebben teljesíti ezeket a katolikus fizikai-kémiai követelményeket, így várhatóan a helyszínek elméleti alapon történő kombinálásában is gyakori lesz. Kísérleti támogatja ezt származik három források (1) a nagyfrekvenciás részvétele ezek az aminosavak az antigén kötelező megfigyelhető hat crystallographically meghatározott antitest-antigén komplexek, (2) a gyakori jelenség, hogy a vélelmezett kötelező régiók antitest meghatározása a strukturális, illetve szekvencia adatok, valamint (3) a lehetséges mozgását, a side-láncok ismert antitest kötőhely modell rendszerek. A hat kötött antigén két kis, különböző haptént, ugyanazon nagy fehérje nem egymást átfedő régióit és egy 19 aminosavmaradék-peptidet tartalmaz. Az összesen 85 komplementaritást meghatározó régiós pozícióból csak 37 hely (plusz 3 keret) vesz részt közvetlenül az antigén kölcsönhatásban. Ezek közül a 91-es fényláncmaradványt az összes vizsgált komplex hasznosítja, míg a 32-es fényláncot, a 96-os könnyű láncot és a 33-as nehézláncot a hatból öt alkalmazza. Az ismert antitest-antigén komplexek kötőhelyei, valamint a szabad Fab fragmensekben lévő posztulált kombinációs helyek hasonló jellemzőket mutatnak a jelen lévő aminosavak típusai tekintetében. Más aminosavak lehetséges szerepét is értékelik. Megvitatják az I. osztályú nagy hisztokompatibilitási molekulák kombinációs régióira és a molekulák racionális kialakítására gyakorolt lehetséges hatásokat.